חוקרים מגלים פתרונות אפשריים כדי להפוך את ההשפעה של מחלת האלצהיימר

ממצאים חדשים עשויים להיות שימושיים בטיפול לביטול פיתול ופירוק רובדי עמילואיד במחלת אלצהיימר.

חוקרים מאוניברסיטת צפון קרולינה בצ'פל היל פיתחו פלטפורמה חדשה לאספקת תרופות הרותמת סיבי עמילואיד סליל שנועדו להתפתל ולשחרר תרופות בתגובה לטמפרטורת הגוף.

מאמר מחקר חדש שפורסם ב תקשורת טבע חושף פרטים מבניים פורצי דרך כיצד נוצרות מחלות בדומה אלצהיימר מַחֲלָה. עם הידע הזה, ייתכן שהקבוצה חשפה מנגנון ייחודי להפוך הן את ההפקדות והן את השפעתם על הסובלים ממצבים אלו.

חוקרת UNC-Chapel Hill, רונית פרימן, מובילה קבוצת מחקר עם חוקרים ממעבדת לין באוניברסיטת אמורי, בחנה את הליבה של פפטיד בטא עמילואיד-42, החלק המרכזי המניע את הרכבת רובד העמילואיד והשקעים במוחם של חולים עם מחלת אלצהיימר. על ידי יצירת וריאציות סינתטיות של הפפטיד במעבדה, הם הצליחו לגלות כיצד לשלוט באופן שבו מולקולות אלו מתאספות ומתפתלות.

חדשנות פפטיד סינתטי

"היכולת של חומרי עמילואיד אלה להתפתל ולהתפרק מדגישה את הפוטנציאל לטיפולים המשתנים ובעקבות כך היפוך פלאקים שנמצאו באלצהיימר ובמחלות ניווניות אחרות", אמר פרימן. "אנחנו יודעים שהכיוון של פיתולי סיבי העמילואיד קשור למצבי התקדמות מחלה שונים. תארו לעצמכם שעל ידי טיפול פשוט נוכל לשנות עמילואידים כדי לשנות את צורתם ולהיעלם – זה מה שהתגלית שלנו עשויה לאפשר לנו לעשות בעתיד".

באמצעות טכניקות ספקטרוסקופיות מתקדמות, החוקרים בדקו כיצד פפטידים בודדים מקיימים אינטראקציה, וחשפו מידע על קצבי הרכבה, מרחקים בין פפטידים, יישור פפטידים, ובעיקר כיוון הפיתול. נעשה שימוש במיקרוסקופ אלקטרונים ופלורסנט ברזולוציה גבוהה כדי לאפיין את המורפולוגיה של החומרים בטמפרטורות שונות.

החוקרים זיהו שהתחום ה-N-טרמינלי של הפפטיד חשוב לתכנות צורת המכלול כגון צינורות, סרטים או סיבים, בעוד ששינויים במסוף C מכוונים טוויסט שמאלי או ימני בתוך החומר. באמצעות כללי עיצוב אלה, סדרה של פפטידים כווננו כדי לעבור לפי דרישה בין סרטים מעוותים יד שמאל וימין בתגובה לשינוי הטמפרטורות. היפוך טוויסט זה הופך את החומר לרגיש לפירוק על ידי חלבונים טבעיים, תכונה רצויה עבור חומרים המשמשים ככלי משלוח.